تشكيلالتعليم والمدارس الثانوية

ما هي وظيفة البروتين الانزيم؟ وظيفة الأنزيمية للبروتينات: الأمثلة

عمل أجسامنا - وهي عملية معقدة للغاية التي الملايين من الخلايا المعنية، الآلاف من المواد المختلفة. ولكن هناك منطقة واحدة التي تعتمد كليا على بروتينات معينة، والتي بدونها حياة الإنسان أو الحيوان سيكون مستحيلا تماما. كما كنت تفكر على الأرجح، ونحن نتحدث الآن عن الانزيمات.

اليوم نحن سوف ننظر في الأنزيمية وظيفة من البروتينات. وهذا هو أحد المجالات الرئيسية في الكيمياء الحيوية.

منذ أساس هذه المواد هم في الغالب البروتينات، وبعد ذلك يمكن اعتبار بها. يجب أن نعرف أن لتم اكتشاف أنزيمات أول مرة في 30S من القرن ال19، لم تكن الا العلماء أكثر من قرن من الزمان، من أجل التوصل إلى تعريف أكثر أو أقل موحدة بالنسبة لهم. وماذا في ذلك وظيفة يتم تنفيذها بواسطة إنزيمات البروتين؟ وعلى هذا، فضلا عن بنيتها وردود الفعل من الأمثلة سوف تتعلم من هذه المادة.

عليك أن تفهم أنه ليس كل من البروتين يمكن أن يكون الانزيم، حتى من الناحية النظرية. البروتينات الكروية تشكل فقط قادرة على اظهار النشاط التحفيزي فيما يتعلق المركبات العضوية الأخرى. كما هو الحال مع جميع المركبات الطبيعية في هذه الفئة، وتتكون الانزيمات من بقايا الأحماض الأمينية. لاحظ أن الدالة الأنزيمية للبروتينات (أمثلة من الذي سيكون في المقال) لا يمكن أن يؤديها إلا من جانب واحد الذي هو أصغر من 5000 كتلة المولي.

ما هو انزيم، تعريف الحديث

الانزيمات - وهو محفز البيولوجي المنشأ. لديهم القدرة على تسريع رد الفعل، وذلك بسبب الاتصال الوثيق بين المواد المتفاعلة (ركائز). نستطيع أن نقول أن وظيفة الأنزيمية للبروتينات - عملية الحفز بعض التفاعلات الكيميائية الحيوية التي هي فريدة من نوعها لكائن حي. سوى جزء صغير منها يمكن استنساخها في المختبر.

وتجدر الإشارة إلى أنه في هذا المجال كان هناك بعض انفراج في السنوات الأخيرة. العلماء يأتي تدريجيا وثيق في خلق الإنزيمات الاصطناعية التي يمكن استخدامها ليس فقط لأغراض اقتصادية، ولكن أيضا الدواء. يتم تطويره الانزيمات التي يمكن أن تدمر على نحو فعال حتى مناطق صغيرة من السرطان في مراحله الأولى.

أي أجزاء من انزيم تشارك مباشرة في رد الفعل؟

لاحظ أنه في اتصال مع الركيزة لا يشمل الجسم كله من الانزيم، ولكن فقط جزء صغير منها ما يسمى موقع نشط. هذا هو الخاصية الرئيسية من التكامل. ويعني هذا المفهوم أن هذا الإنزيم هي مناسبة بشكل مثالي لالركيزة في شكل والخصائص الفيزيائية والكيميائية. نستطيع أن نقول أن وظيفة الإنزيمات في هذه الحالة كما يلي:

  • ويأتي الماء إلى أسفل من سطح قذيفة.
  • هناك تشوه معين (الاستقطاب، على سبيل المثال).
  • بعد ذلك يتم ترتيبها بطريقة خاصة في الفضاء، في حين تقترب من بعضها البعض.

هذه العوامل تؤدي إلى تسريع التفاعل. الآن، دعونا إجراء مقارنة بين الإنزيمات والمحفزات غير العضوية.

مقارنة أداء

الانزيمات

المحفزات غير العضوية

تسريع رد الفعل إلى الأمام وعكس

نفس

نفس

خصوصية (التكامل)

مناسبة فقط لنوع معين من المواد، خصوصية عالية

يمكن أن تكون عالمية، وتسريع العديد من ردود الفعل مشابهة

سرعة الاستجابة

زيادة شدة رد فعل من عدد قليل من مليون مرة

تسارع في مئات وآلاف المرات

رد فعل للحرارة

رد فعل يذهب إلى "لا" بسبب تمسخ الكلي أو الجزئي للبروتينات المشاركين فيها

عند تسخينها، ومعظم ردود الفعل التحفيزية تسارع مرارا وتكرارا

كما ترون، فإن وظيفة الأنزيمية للبروتينات تتطلب خصوصية. في حد ذاته سوف تضيف أيضا أن العديد من هذه البروتينات دينا أيضا أنواع محددة. ببساطة، والانزيمات الإنسان بالكاد مناسبة للخنزير غينيا.

معلومات هامة حول هيكل الانزيمات

يتم عزل هيكل من هذه المركبات على الفور ثلاثة مستويات. يمكن التعرف على الهيكل الأساسي من بقايا الأحماض الأمينية التي هي جزء من الانزيمات. لأن وظيفة الأنزيمية للبروتينات، ويمكن إجراء الأمثلة التي ذكرناها مرارا وتكرارا في هذه المقالة إلا من جانب فئات معينة من المركبات، والتعرف عليها بدقة على هذا الأساس هو حقيقي جدا.

أما بالنسبة للمستوى الثانوي، يتم تحديد إليها الإكسسوارات عن طريق أنواع إضافية من السندات التي قد تحدث بين هذه المخلفات من الأحماض الأمينية. هذا الهيدروجين الاتصالات، كهرباء، مسعور، وفان دير فال التفاعلات. نتيجة التوتر الذي يسبب هذه الاتصالات في أنحاء مختلفة من أنزيم ينتج ألفا حلزون، حلقة وβ-فروع.

هيكل التعليم العالي هو نتيجة لحقيقة أن أجزاء كبيرة نسبيا من سلسلة ببتيد ببساطة أضعاف. فروع الناتجة تسمى المجالات. وأخيرا، فإن التشكيلة النهائية لهذا الهيكل يحدث إلا بعد التفاعل مستقر القائم بين مختلف المجالات. وينبغي أن نتذكر أن تشكيل المجالات نفسها تسير بطريقة مستقلة تماما عن بعضها البعض.

بعض خصائص نطاق

عادة، وسلسلة ببتيد التي تتشكل بها، وتتألف من حوالي 150 بقايا الأحماض الأمينية. عندما تتفاعل المجالات مع بعضها البعض، شكلت كرية. منذ يتم تنفيذ وظيفة من قبل المواقع المفعلة الأنزيمية على اساس لها، يجب أن ندرك أهمية هذه العملية.

ويتميز المجال نفسه من حقيقة أن ما بين بقايا الأحماض الأمينية في هيكلها هناك العديد من التفاعلات. عددهم هو أعلى بكثير عن تلك التفاعلات فيما بينها المجالات. وهكذا، فإن تجويف بينهما نسبيا "عرضة" لتصرفات مختلف المذيبات العضوية. وحجم الطلب من 20-30 انجستروم مكعب الذي يناسب عدة جزيئات الماء. وغالبا ما يكون مختلف المجالات بنية ثلاثية الأبعاد فريدة من نوعها تماما، وهو أمر يرتبط مع أداء وظائف مختلفة تماما.

المواقع المفعلة

وكقاعدة عامة، توجد المواقع المفعلة بدقة بين المجالات. وفقا لذلك، كل منها يلعب دورا هاما للغاية في سياق رد الفعل. ونتيجة لهذا الترتيب من المجالات وجدت قدرا كبيرا من المرونة، والتنقل في مجال الانزيم. وهذا أمر مهم للغاية، حيث يتم تنفيذ الدالة الأنزيمية فقط تلك المركبات التي يمكن أن تغير موقفها بشكل مناسب المكاني.

بين طول ببتيد السندات في الجسم للانزيم، وظائف كيف المعقدة التي يؤدونها، هناك صلة مباشرة. حققت دور المضاعفات سواء عن طريق تشكيل موقع نشط للتفاعل بين المجال الحفاز، ونظرا لتشكيل مجالات جديدة تماما.

بعض البروتينات والإنزيمات (أمثلة - الليزوزيم والجليكوجين) يمكن أن تختلف اختلافا كبيرا في الحجم (129 و 842 بقايا الأحماض الأمينية، على التوالي)، على الرغم من أن رد فعل يتم تحفيز الانقسام من الروابط الكيميائية من نفس النوع. والفرق هو أن الإنزيمات أكثر ضخمة وكبيرة قادرة على التحكم بشكل أفضل في موقفها في الفضاء، والتي تضمن المزيد من الاستقرار و سرعة رد الفعل.

التصنيف الرئيسي للإنزيمات

المقبولة حاليا وعلى نطاق واسع في العالم هو التصنيف القياسي. وفقا لها، لأنها تقف ستة فصول أساسية، مع الفئات الفرعية ذات الصلة. نحن ننظر فقط الأساسية. ها هم:

1. إنزيم أكسدة-اختزال. وظيفة الإنزيمات في هذه الحالة - تحفيز تفاعلات الأكسدة والاختزال.

2. ترانسفيراز. قد تؤدي ركائز نقل بين المجموعات التالية:

  • وحدات كربون واحدة.
  • تبقى من الألدهيدات والكيتونات.
  • أسيل وغليكوزيل المكونات.
  • ألكيل (كاستثناء لا يمكن أن تتحمل CH3) المخلفات.
  • القواعد النيتروجينية.
  • مجموعات تحتوي على الفوسفور.

3. هيدروليز. في هذه الحالة، فإن وظيفة الأنزيمية هي يلتصق البروتينات من الأنواع التالية من المركبات:

  • استرات.
  • جليكوسيدات.
  • استرات، وثيو إستر.
  • السندات نوع الببتيد.
  • نوع العلاقة CN (باستثناء من نفس الببتيد).

4. Lyases. هي قادرة على فك الارتباط مع مجموعة تشكيل لاحقة من الرابطة المزدوجة. وعلاوة على ذلك، قد تؤدي هناك عملية عكسية: انضمام مجموعات مختارة لمضاعفة السندات.

5. إيزوميراز. في هذه الحالة، يتم تعقيد وظيفة الأنزيمية للبروتينات ردود الفعل الحفز ايزوميريا. وتشمل هذه المجموعة الإنزيمات التالية:

  • راسيماز، إيبيميراز.
  • Tsistransizomerazy.
  • إنزيم أكسدة-اختزال ضمجزيئي.
  • ترانسفيراز ضمجزيئي.
  • ياز ضمجزيئي.

6. Ligases (والمعروف باسم مخلقة). وهي تستخدم لتقسيم ATP في حين تشكيل بعض الاتصالات.

فمن السهل أن نلاحظ أن وظيفة الأنزيمية للبروتينات أمر مهم للغاية، لأنها لبعض السيطرة مدى تقريبا كل ردود الفعل التي تحدث كل ثانية في جسمك.

ما تبقى من الانزيم بعد التفاعل مع الركيزة؟

في كثير من الأحيان، الانزيم هو بروتين أصل كروي، ومركزا نشطا من الذي يمثله بقايا الأحماض الأمينية في نفسها. في جميع الحالات الأخرى، في الجزء مركز اتصال بحزم معها مجموعة الترقيعية أو أنزيم (ATP، على سبيل المثال)، والعلاقة هي أضعف بكثير. محفز يسمى عميم الإنزيم، وبقايا، وبعد إزالة صميم الإنزيم ATP تشكيلها.

وبالتالي، وفقا لهذه الانزيمات ميزة تصنيفها إلى المجموعات التالية:

  • هيدرولاز بسيطة، ياز، وإيزوميراز، والتي عادة لا تحتوي على قاعدة أنزيم.
  • البروتينات انزيم (أمثلة - بعض ناقلة) تضم مجموعة التعويضية (حمض يبويك، على سبيل المثال). وتشمل هذه المجموعة العديد من البيروكسيديز.
  • Enizmy التي المطلوبة تجديد أنزيم. وتشمل هذه تحركات، وكذلك معظم إنزيم أكسدة-اختزال.
  • محفزات أخرى، ليست مفهومة تماما حتى الآن تكوين منها.

جميع المواد التي هي جزء من المجموعة الأولى، وتستخدم على نطاق واسع في الصناعات الغذائية. وتتطلب جميع المحفزات الأخرى شروط محددة جدا لتفعيله، وبالتالي تعمل فقط في الجسم، أو في بعض التجارب المعملية. وهكذا، فإن وظيفة الأنزيمية - وهذا هو رد فعل محدد جدا، والتي تتمثل في تحفيز (الحفز) ردود الفعل في أنواع معينة من شروط محددة جيدا من جسم الإنسان أو الحيوان.

ما يحدث في موقع نشط، أو لماذا الانزيمات تعمل بشكل فعال؟

لقد قلنا مرارا وتكرارا أن مفتاح فهم الحفز الأنزيمي هو إنشاء مركز النشط. ومن هناك أن الربط محددة من الركيزة، التي في مثل هذه الظروف هي أكثر نشاطا الرد. في لتتمكن من فهم تعقيد التفاعلات التي يجري تنفيذها هناك، وإعطاء مثال بسيط أن يحدث التخمير الجلوكوز، فمن الضروري مرة واحدة 12 الانزيمات! على قدم المساواة التفاعل الصعب يصبح ممكنا فقط يرجع ذلك إلى حقيقة أن البروتين الذي يؤدي وظيفة الأنزيمية لديها أعلى درجة من الدقة.

أنواع خصوصية الانزيمات

ومن المطلق. في هذه الحالة، يظهر خصوصية واحد فقط، محددة بدقة نوع الانزيم. وهكذا، اليورياز يتفاعل فقط مع اليوريا. مع الحليب اللاكتوز وهي تدخل رد الفعل تحت أي ظرف من الظروف. هذا هو ما يتم تنفيذ وظيفة من البروتينات والإنزيمات في الجسم.

وبالإضافة إلى ذلك، فإن المجموعة ليس من غير المألوف خصوصية مطلقة. كما يمكن أن يفهم من الاسم، في هذه الحالة هناك "التقبل" بدقة إلى فئة من المركبات العضوية (استرات، بما في ذلك الكحول معقدة أو الألدهيدات). على سبيل المثال، البيبسين، التي تعد واحدة من الإنزيمات الرئيسية في المعدة، لا يظهر الا خصوصية لالتحلل من السندات الببتيد. الكحول نازعة يتفاعل بشكل خاص مع الكحول وlaktikodegidraza لا تقسيم أي شيء آخر من الأحماض ألفا هيدروكسي.

ويحدث أيضا أن السمة ظيفة الأنزيمية من مجموعة معينة من المركبات، ولكن في ظل ظروف معينة، والإنزيمات يمكن أن تعمل على مختلف تماما عن هم "الغرض" الرئيسي للمادة. في هذه الحالة، ومحفزا "يميل" لفئة معينة من المواد، ولكن تحت ظروف معينة يمكن أن يلتصق وغيرها من المركبات (لا يعادل بالضرورة). ومع ذلك، في هذه الحالة، فإن رد فعل يذهب أكثر من ذلك بكثير ببطء.

المعروف على نطاق واسع على قدرة التربسين للعمل على السندات الببتيد، ولكن قلة من الناس يعرفون أن هذا البروتين الذي يؤدي وظيفة الانزيم في الجهاز الهضمي، قد تتفاعل بشكل جيد مع مركبات استر مختلفة.

وأخيرا، هناك خصوصية البصرية. تسرد هذه الأنزيمات يمكن أن تتفاعل مع مجموعة واسعة من المواد تماما، ولكن فقط بشرط أن لديهم الخصائص البصرية واضحة المعالم. وهكذا، فإن وظيفة الأنزيمية للبروتينات في هذه الحالة هي مشابهة جدا لمبدأ العمل ليس الانزيمات، والمحفزات والأصل غير العضوي.

ما هي العوامل التي تحدد مدى فعالية التحفيز؟

اليوم، يعتقد أن العوامل التي تحدد درجة عالية جدا من الكفاءة من الانزيمات هي:

  • التركيز تأثير.
  • تأثير التوجه المكاني.
  • براعة في مركز التفاعل النشط.

بشكل عام، لا يختلف تأثير تركيز مادة من أنه في ردود الفعل الحفز غير العضوية. في هذه الحالة، تركيز هذه الركيزة، الذي هو عدة مرات أكبر من قيمة مماثلة لجميع الأشياء الأخرى حجم حل في المركز النشط. في مركز التفاعل يفرز بشكل انتقائي المواد جزيء التي يجب أن تتفاعل مع بعضها البعض. ليس من الصعب تخمين أن هذا التأثير يؤدي إلى زيادة في معدل التفاعل الكيميائي عدة أوامر من حجمها.

عندما تأخذ عملية كيميائية القياسية مكان، من المهم للغاية، والتي هي جزء من الجزيئات المتفاعلة سوف تصطدم مع بعضها البعض. وببساطة، فإن جوهر جزيء في وقت الاصطدام يجب أن تكون موجهة بدقة بالنسبة لبعضها البعض. يرجع ذلك إلى حقيقة أن يتم تنفيذ تحت إكراه، ثم يتم ترتيب جميع المكونات المعنية في خط معين، وتسارعت ردود الفعل الحفز بنحو ثلاثة أوامر مثل منعطفا في موقع نشط من الانزيم.

تحت تعدد الوظائف في هذه الحالة فإنه يشير إلى خاصية من جميع مكونات موقع نشط في نفس الوقت (أو منسق بدقة) العمل على جزيء "تعامل" الجوهر. حيث واحد (جزيء) ليست فقط مناسبة ثابتة في الفضاء (انظر وفوق)، ولكن أيضا تغييرات كبيرة خصائصه. كل هذا يؤدي معا لحقيقة أن إنزيم أصبحت أسهل بكثير للعمل على الركيزة حسب الحاجة.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 ar.birmiss.com. Theme powered by WordPress.